Ce cours présente les différentes approches actuelles utilisées pour l’étude quantitative des protéines et des enzymes : formalisme correspondant à l’interaction entre protéines et ligands. Le modèle michaélien, les inhibitions enzymatiques, l’analyse des effets de pH et de la température sur les protéines et les enzymes seront explorés et le modèle Monod-Wyman-Changeux sera utilisé pour décrire les enzymes allostériques. Ce cours apporte également des informations détaillées sur l’aspect moléculaire des réactions enzymatiques. Les cinétiques enzymatiques à plusieurs substrats et leurs vérifications expérimentales sont de même développées. Les protéases à sérine active sont étudiées en tant que modèle de l’activation des zymogènes. La structure et la composition des sites catalytiques sont abordées. Un aperçu sur la technologie enzymatique utilisée de nos jours dans le secteur industriel est présenté à la fin de ce cours.

Temps présentiel : 39 heures

Charge de travail étudiant : 150 heures

Méthode(s) d'évaluation : Analyse d'article, Compte rendu, Examen final, Partiel sur table, Travail personnel, Travaux pratiques

Référence :
- Biochemistry, Stryer, Editions: Freeman - Biochimie générale, Jacques-Henry WEIL, Editions DUNOD - Enzymes catalyseurs du monde vivant, Pierre Pelmont, Editions : Collection Grenoble Sciences - Introduction aux techniques de Biochimie, David Plummer, EDISCIENCE international